(Pregunta sobre Enzimas)

La determinacion del Km en una isomerasa que cataliza la transformacion de diferentes carbohidratos de la serie D  en sus correspondientes isomeros L, muestra diferentes valores, en dependencia del carbohidrato que es transformado. Seleccione, entre los siguientes carbohidratos cuyos valores de Km se indican, por cual de ellos la enzima muestra menor afinidad:

a) D-glucosa                    Km =  2000 uM

b) D-galactosa                Km =   4500 uM

c) D-manosa                  Km =  8000 uM

d) D-Ribosa                    Km = 10000 uM

e) D-fructosa                   Km =  9000 uM

Es decir, parte del ADN de un ser humano puede ser 'leído' dentro de una bacteria, y también en una planta se puede identificar porciones de la información genética de otra diferente. Así, se considera la información genética de los seres vivos, como "universalidad del código genético". Pero si toda información genética de la biología del planeta, usa los mismos elementos, las mismas bases nitrogenadas, etc., es porque hemos sido creados para interactuar en un mundo donde todos necesitamos de elementos químicos comunes:

El hombre incorpora animales y plantas en su dieta. ¿Cómo podría ser esto posible si no fueran químicamente compatibles los procesos? Lo mismo ocurre con los animales herbívoros y los carnívoros, así como con los elementos químicos usados por todos, en sus respectivos metabolismos. Y con respecto a que todos descendemos de una misma especie que evolucionó durante miles de millones de años, considero que, desde el razonamiento imprescindible en la única especie 'diseñada' para hacerlo, hay potentes 'razones' que contradicen y niegan la teoría evolutiva, que dicta que todos descendemos de organismos unicelulares procariotas:

¿Cómo se reinscribieron y recodificaron los datos necesarios para convertirse en eucariota? Ante la necesaria reinscripción y recodificación imprescindible, determinadas por los experimentos científicos, la endosimbiosis y todas las otras fábulas resultan carentes de fundamento: no disponen ni tan solo de una evidencia de laboratorio.

Para que una ballena proviniera de un mamífero terrestre cuadrúpedo, según afirman con tozudez, resulta forzoso que antes fuera cambiado todo el 'programa' que aparece inscrito en su genoma… y que al mismo tiempo, este se recodificara. Las cadenas de proteínas necesarias para que se creen las patas, no son las mismas que las que se precisan para que salgan aletas; asimismo toda la morfología del animal responde a los alelos, formas alternas de genes, que difieren en secuencia o función... y que aparecen ya inscritas.

Se pertenece a una especie dada, si se presentan rasgos comunes a ese género: aspecto, conducta [inteligencia, pauta sexual, locomoción…], fisiología [enzimas y hormonas…]. Cada uno de estos distintivos o caracteres, más o menos repetidos en una especie, se ‘HEREDAN’ de los padres a través de los cromosomas, y cada uno se despliega según la información específica para él… presente por inscripción en el ADN nuclear.

Es decir, todo responde a la enigmática escritura que apareció necesariamente en el primer ADN de la primera célula surgida de elementos inorgánicos, y que los quijotes evolutivos quieren minimizar a toda costa, pues ante ella no valen respuestas ambiguas, y encarnan un obstáculo: hay una inscripción clara y específica para cada especie, manifiesta mediante un código; ‘orgánicamente sellada’ en un carrete muy especial, un ‘libro de instrucciones’, que, una vez desplegado, resulta 40000 veces mayor que la célula que lo contiene.

Por esa razón hemos insistido tanto en que para que un lagarto vuele, antes tienen que reinscribirse y recodificarse en el ADN toda la instrucción necesaria para que cambie su morfología. Y, ¿cómo pudo acaecer eso, si la Ciencia dicta que nada se INSTRUYE a sí mismo, se PROGRAMA a sí mismo, se RECODIFICA a sí mismo ni se REINSCRIBE a sí mismo?

El examen a nivel molecular señala que la formación de los aminoácidos no ha sido esclarecida en lo más mínimo por los evolucionistas. La formación de las proteínas es un enigma, pero esto solo es el inicio. La precisa organización celular lleva a los evolucionistas a otro aprieto: una célula no es una cantidad de proteínas estructuradas por aminoácidos; sino un dispositivo vivo, con cientos de sistemas desarrollados, y tan complejos, que el hombre es incapaz de resolver su incógnita. No pueden explicar su complejidad, como así tampoco la formación de las unidades básicas de la célula.

Jamás han logrado suministrar una elucidación coherente sobre la presencia de moléculas que son la base de la estructura celular. Por el contrario, la ciencia genética y el hallazgo de ácidos nucleicos ADN y ARN, ha desatado nueva dificultad para la teoría de la evolución.

Meditemos: el cuerpo humano contiene un trillón de células, y cada una con seis pies de ADN; así que nuestros cuerpos suman ¡más de un billón de kms de ADN! La molécula ADN, en el núcleo de cada una de ellas [fundamentalmente en los cromosomas], contiene el plan de obra completo de la vida. La información respecto a las características de la persona, la apariencia física y hasta la estructura de los órganos internos, están registrados en el ADN por medio de un sistema de código especial.

Todas las diferencias estructurales entre las personas dependen de las variaciones en las secuencias de estas letras. Un banco de millones de datos, compuesto solo de cuatro letras; la forma en que estas letras están combinadas ha dado origen a toda la complejidad de la vida. ¿Pudo haber surgido eso por casualidad? Y aun si trillones de casualidades hubieran coincidido: ¿cómo lograron inscribirse y codificarse esos millones de datos, en la hebra del ADN, sin factor externo?

El orden secuencial de las letras establece la estructura del ser humano hasta el milímetro. Además de rasgos como el peso, los ojos, el color de la piel y del cabello, el ADN de una sola célula contiene también el diseño del esqueleto humano; un conjunto organizado de 206 piezas óseas que facilitan al cuerpo humano una firme morfología multifuncional: movilidad, defensa, sustento... excepto el hueso hioides, aislado del esqueleto, todos los demás se articulan entre sí. Un soporte de estructuras conectivas complementarias: ligamentos, tendones, cartílagos, huesos, 600 músculos, una red de 2 millones de nervios ópticos, 100 billones de células nerviosas, kilómetros de tejido venoso...

Si escribiésemos la traducción de toda la instrucción codificada en el ADN, se compilaría una biblioteca gigante, de 900 enciclopedias con 500 páginas cada una. Y tal increíble y PRAGMÁTICA mole de 'instrucciones', está codificada en los genes. ¿Puede ese ADN pasar a existir por casualidad?

Hay algo vital, que merece atención: un error en la secuencia de los nucleótidos que componen un gen, convertiría al mismo en completamente inútil. Cuando se considera que en el cuerpo humano hay 25 mil genes, se hace obvio lo imposible que resulta que millones de nucleótidos que integran esos genes se formen por casualidad en la secuencia correcta. El biólogo evolucionista, Frank Salisbury, lo comenta:

"Una proteína media incluye unos 300 aminoácidos. El ADN que controla esto tiene unos mil nucleótidos en su cadena. Dado que hay cuatro tipos de nucleótidos en la cadena de ADN, una que consiste de mil enlaces o uniones podría existir en 4 elevado a 1000 formas. Usando un poco de álgebra (logaritmos), se ve que 4 a la 1000 = 10 a la 600 potencia. ¡Diez multiplicado por sí mismo 600 veces da una cifra igual a 1, con 600 ceros!"

Un 10, seguido de once ceros, forma un billón; una cifra con 600 ceros es muy difícil de concebir; va más allá de nuestra comprensión. Esta imposibilidad de formación de ARN y ADN, por acumulación casual de nucleótidos, la expresó el científico francés Paul Anger:

"Tenemos que distinguir rigurosamente los dos escenarios en la formación fortuita de moléculas complejas, como los nucleótidos, por medio de acontecimientos químicos: la producción de nucleótidos uno por uno, lo cual pudiera ser posible, y luego, la mezcla de los mismos en frecuencias muy especiales. Esto último es absolutamente imposible."

Incluso Francis Crick, quien creyó en la teoría de la evolución molecular durante muchos años, se dio cuenta, después del descubrimiento del ADN, que una molécula así de compleja no se podía formar fortuitamente como resultado de un proceso evolutivo:

"Un hombre honesto, provisto del conocimiento actual, solo podría decir que el origen de la vida se presenta casi como un milagro."

También el profesor evolucionista Ali Demirsoy se vio forzado a hacer la siguiente confesión en la materia:

"De hecho la probabilidad de la formación de una proteína y un ácido nucleico (ADN-ARN) es realmente incalculable. Por otra parte, la posibilidad de la aparición de una cierta cadena de proteína es tan ínfima, que resulta astronómicamente improbable."

Llegados a este punto, tropezamos con uno de los escenarios más complicados para poder ser explicados desde la teoría evolutiva: el ADN se replica con la ayuda de ciertas enzimas, que en realidad son proteínas, pero la síntesis de estas, solo se puede elaborar mediante la información que aparece codificada en el ADN. Es decir, ambos dependen uno del otro, se interrelacionan, y deben existir simultáneamente. El microbiólogo norteamericano Jacobson comentó, solo dos años después del develamiento de la estructura ADN por Watson y Crick:

"Las órdenes de los planes reproductores, para el desarrollo de la secuencia [proteica] y para la eficiencia del mecanismo que traslada las instrucciones que desarrollan el conjunto, tuvieron que estar presentes simultáneamente [al inicio de la vida]. Esta combinación de sucesos se ha presentado como un acontecimiento accidental increíblemente improbable, y a menudo ha sido adscrito a la intervención divina."

Sin embargo, pese al avance tecnológico, el problema sigue sin ser resuelto. Los científicos alemanes Junker y Scherer, explicaron la necesidad de condiciones diferentes para la síntesis de cada una de las moléculas requeridas por la 'evolución química', así como que era prácticamente imposible la mixtura de las substancias implicadas:

"Hasta ahora, no hay ningún experimento con el cual podamos obtener todas las moléculas necesarias para la evolución química. Por lo tanto, es esencial producir distintas moléculas en distintos lugares bajo condiciones muy apropiadas y luego llevarlas a otro lugar para su reacción, protegiéndolas de los elementos dañinos como la hidrólisis y la fotólisis."

Dicho de otra forma: ni el darwinismo renovado es capaz de demostrar ninguna de las etapas evolutivas que supuestamente ocurren a nivel molecular, desde el cacareado paso procariota-eucariota. Y es el propio progreso de la ciencia, quien les niega; sin embargo, los evolucionistas crean sus escenas imposibles como si cada una de ellas fuese realidad científica. Prefieren denigrarse aferrados a absurdos, que aceptar la lógica de la Creación. El acreditado biólogo, Michael Denton, lo explica en 'Evolution: A Theory in Crisis':

"Para los escépticos, la proposición de que los programas genéticos de los organismos más elevados, consistentes en cerca de mil millones de bits de información, equivalente a la secuencia de letras en una pequeña biblioteca de mil volúmenes, conteniendo 'incontables formas codificadas', miles de confusos algoritmos que controlan, especifican y ordenan el crecimiento y desarrollo de billones y billones de células, de un cuerpo complejo, fueron mezclados por un proceso fortuito, resulta una afrenta a la razón. ¡Pero para los darwinistas, que aceptan la idea sin la mínima duda, el ejemplo tiene prioridad!"

"Porque las cosas invisibles de Él; su eterna potencia y divinidad, se ven entendidas por la Creación del mundo, y por las cosas que son hechas, para que no haya excusa; porque habiendo conocido a Dios, no le glorificaron como a Dios, ni le dieron gracias; antes se desvanecieron en sus fantasías, y el tonto corazón de ellos fue entenebrecido". [Rom 1:20-21]

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Hace solo unos días, estuve leyendo las consideraciones finales sobre el Mandato de la UNESCO y del Consejo Internacional para la Ciencia. En uno de sus párrafos se señalaba:

"El pensamiento científico consiste, esencialmente, en saber examinar los problemas desde diferentes ángulos, y en investigar las explicaciones de los fenómenos naturales y esenciales, sometiéndolos constantemente a un análisis crítico."

Y como respuesta a este consejo, venido de gente capacitada para darlos, nos vemos por ejemplo con la posición del 'poco caso' proveniente de estudiosos evolutivos, ante un hecho significativo: 'la barrera de 20 aminoácidos no es absoluta'. En algunos casos raros, ciertos organismos tienen la capacidad de utilizar los inusuales aminoácidos selenocisteína y pirrolisina, ligeras modificaciones de los aminoácidos cisteína y lisina... y a esa rareza, como se desconoce el '¿por qué?', se la justifica diciendo que es producto de... ¡una evolución!

Así funcionan las cosas en la 'prisa' evolutiva; y luego pasa lo que pasa: la Ciencia avanza, se halla la respuesta… y vergüenza por la ignorancia evidenciada y el 'desconocimiento' trasmitido. Puede o no existir la contrición, según el educador; pero el daño ya está hecho a las generaciones engañadas en cada falso dato.

Mas hoy me gustaría hablar sobre el aumento de calcio intracelular (Ca2+i). El ion calcio es un 'mensajero' involucrado en procesos tan diversos como la contracción muscular, la muerte por apoptosis [muerte dirigida por el misterioso programa orgánico], y la división celular, entre otros. La regulación de la concentración de calcio intracelular es muy compleja y trascendente: las células bombean calcio desde el citoplasma al medio externo para mantener una concentración en reposo, y otra en el exterior. ¿Puede haber surgido desde el azar, este proceso 'inteligentemente' controlado? Veamos:

Diferentes señales externas aumentan el calcio en la célula, al abrirse canales permeables al catión que lo generará, y permitiendo su entrada al citoplasma, desde los depósitos intracelulares o desde el medio externo. Y en realidad existe una gran variedad de canales permeables al calcio… que son modulados por diferentes 'señales preconcebidas de antemano', y que pueden ser: voltaje, hormonas y neurotransmisores, segundos mensajeros como el IP3 o el propio calcio, entre otros. Luego, tal aumento de calcio activa receptores intracelulares como la calmodulina, que a su vez 'regulan' diferentes efectores, como pueden ser otros canales iónicos o complejos de cinasas-fosfatasas… los que en verdad provocan cambios en la conducta celular.

Esto, dicho así, parece descrito en chino para muchos, así que propongo desglosarlo paso a paso, para que se vea más claro:

En el caso de la contracción muscular, durante ese proceso, la energía de las reacciones químicas en el músculo puede ser convertida en trabajo útil, permitiendo a los humanos la locomoción, y el ejecutar acciones directas. Hay gran variedad de músculos en los cuerpos de los diferentes animales, y la estructura de cada uno de ellos se adapta a su función particular, evidenciando diseño por todas partes. Pese a la gran pluralidad entre músculos, parece que el mecanismo básico del proceso contráctil es el mismo: la adenosina trifosfato (ATP) se disgrega e interactúa con dos proteínas, miosina y actina.

El sistema nervioso controla la acción; así la fuerza y el movimiento se ajustan a la tarea a realizar. El cerebro y la espina dorsal coordinan esta acción mandando 'señales' en forma de estímulos nerviosos, que viajan a lo largo de las fibras nerviosas, hasta los músculos. La fibra nerviosa activadora, y la fibra muscular activada, forman una unidad motora. Los movimientos son coordinados variando el número de unidades motoras activadas y la frecuencia de la activación de cada una de ellas. Las reacciones químicas proveen la energía para la contracción muscular, y la sangre brinda el 'combustible' para esas reacciones, removiendo los desechos resultantes.

Razonando que hablamos de 'señales' de tamaños microscópicos, ¿cómo pueden suceder estas, si no es como respuesta a un programa pre-establecido? ¿Resulta razonable y científico pensar que todo ello es producto de situaciones aleatorias y casuísticas en el tiempo… por mucho que incrementemos este?

El otro hecho en el que interviene el calcio intracelular: la muerte por apoptosis o muerte programada, determina que la célula se condense y se fragmente en pequeños cuerpos apoptóticos, manteniendo en cada uno la integridad de la membrana plasmática. Estos son luego fagocitados por macrófagos o por células vecinas. El proceso es muy rápido: la célula se esfuma sin dejar rastro y sin liberar su contenido al espacio intercelular.

La apoptosis, es un suicidio celular. La célula muere mediante un proceso predeterminado, un programa biológico, activado por señales externas, o provenientes de la misma célula. A nivel de la membrana celular existen receptores, entre los cuales los más notables son los receptores Fas, que al ser activados por ligandos específicos, desencadenan una serie de señales en el interior de la célula, que determinan la activación de proteasas: enzimas que cortan las proteínas intracelulares.

Estas proteasas específicas, denominadas 'caspasas', provocan una cadena de eventos, caracterizada sobre todo por la destrucción del citoesqueleto, proteínas que sirven de sostén o infraestructura de la célula, determinando el colapso celular. La orden de comenzar el proceso de autodestrucción también puede provenir del interior de la misma célula, bien sea porque ya ha completado su ciclo vital y el 'programa' interno lo dicta, o debido a que, altruistamente, una célula invadida, por ejemplo por un virus, activa su autodestrucción para impedir que el virus se siga replicando y se propague. Otra evidencia de diseño y programa inteligente.

Y por último, concentrémonos en otro escenario donde interviene el calcio intracelular: el de la división celular. Las metástasis, los temidos cánceres a distancia, parecen guardar relación con un comportamiento anómalo y aberrante de las moléculas encargadas de frenar la división celular. Joan Massagué, Licenciado en Farmacia y doctor en Bioquímica, así como director del programa de Biología Celular del Memorial Sloan Kettering Cancer Center de New York, y asesor del Parque Científico de Barcelona, ha desarrollado un excelente trabajo sobre esto.

— 'Todo proceso biológico tiene su cara y su cruz, su acelerador y su freno'— señala el investigador, en referencia a la división celular.

El freno se conocía con bastante aceptación; no así 'el acelerador' ni cómo éste se activa. La pionera respuesta de este investigador, puso por primera vez al descubierto la existencia de un doble sistema de activación-inhibición que, al contrario de otros procesos biológicos, no depende de moléculas distintas sino de una sola. Según la asociación de esta, la célula 'recibirá' o no, la orden de detener la división celular.

Años atrás, el propio Massagué logró identificar y purificar la proteína TGF-beta, una hormona que se libera localmente en todos los tejidos en que, como la piel, las mucosas intestinales, la sangre o las glándulas mamarias, existe una constante renovación de sus células. En estos y otros tejidos, la decisión de 'crecer o no crecer, vida y muerte', exige un fino equilibrio para que el sistema no se vaya al traste… y esto también está programado:

TGF-beta, 'transmite' la orden' de detener la maquinaria de división celular. Se ha probado en muchos experimentos que su ausencia promueve que las células crezcan y se diseminen de forma desordenada, creando tumores. Su existencia, en cambio, favorece el proceso inverso aunque, en ciertos casos, su presencia no basta para controlar totalmente el mecanismo. 'En tejidos normales, hay un balance entre este factor y los que suscitan la división celular'. Es decir: se para si es conveniente, si no, se sigue lo establecido… otra evidencia de diseño y programa, no de la incongruente 'casuística inteligente'.

Sin embargo, conocido el factor, había aun muchas preguntas en el aire. La esencial era la relativa a su mecanismo de acción; es decir: ¿cómo llega hasta la célula y cómo, una vez ahí, se las ingenia para transmitir la orden de interrumpir la división?

Los primeros elementos en surgir a la luz fueron los llamados inhibidores de la división, unas proteínas que, en presencia de TGF-beta, 'echan literalmente el freno'. En el laboratorio de Massagué se descubrieron la p27, la p15 y la p21, que junto a la p53, conforman los principales 'bloqueadores profesionales' de la división; se sabe que su alteración o la mutación del gen que las codifica está implicada en la mayor parte de cánceres conocidos.

— 'Sería demasiado inocente pensar que un solo elemento controla el proceso'— continúa el investigador.

Descubrió que el anclaje de TGF-beta incita la activación de unas proteínas que se hallan 'flotando' en el interior de la célula. Son las 'SMAD', que una vez activadas, se dirigen al núcleo de la célula, para interaccionar con el producto de determinados genes. 'Las SMAD activadas llevan la orden: 'no te dividas más'. Si su acción se ceba en los genes de las proteínas p27, p15 o p21, la célula echa el freno. El descubrimiento de estos receptores, así como de las SMAD y de las proteínas 'p', han convertido a Massagué en el segundo investigador más citado del mundo en biología molecular.

En ciertos tumores, en especial el de mama, el equipo de Massagué comprobó que echar el freno no era suficiente. De algún modo, el programa biológico continuaba activo, algo que sólo podía ser debido a que la célula mantenía el pie sobre el acelerador de la división. La siguiente pregunta resultaba obvia: ¿cuál es y cómo funciona ese acelerador?

La respuesta vino de la mano de la genómica. Un experimento con chips de ADN reveló, tan solo un par de años atrás, la presencia de 300 genes afectados por la presencia de la hormona TGF-beta. Un experimento ulterior reduce ese número a tan sólo media docena de genes. Entre ellos están los 'p' conocidos, y otros nuevos: los 'myc', que en presencia de la proteína SMAD activada, son silenciados. El propio investigador explica:

'Por tanto', tenemos un 'programa' en el que hay unos genes que cancelan la maquinaria de división y otros que incrementan la actividad de los bloqueadores profesionales'. O lo que es lo mismo, la proteína activada 'quita el gas y aprieta el freno al mismo tiempo'.

Y aquí, volvemos a lo que he venido repitiendo constantemente: Todo programa señala a un programador, y si el empirismo científico nos dicta que primero está el programa de la vida, y luego surge la vida, ¿por qué no desarrollar la línea de investigación en la dirección que señalan todas las evidencias, en lugar de hacer todo lo posible por camuflarlas?

Tal como se alertó que pasaría, en 1Co 1:19:

"Destruiré la sabiduría de los sabios; frustraré la inteligencia de los inteligentes." ¿Dónde está el sabio? ¿Dónde el erudito? ¿Dónde el filósofo de esta época? ¿No ha convertido Dios en locura, la sabiduría de este mundo?"

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Estudiar al ser humano hace saber que ciertas costumbres arraigadas en algunas culturas y sin sustento científico demuestren ser del todo inadecuadas, para la vida en general. Es el caso del vegetarianismo:

Los molares y los premolares de los animales carnívoros tienen cúspides altas y surcos profundos, mientras que los de los herbívoros los tienen casi planos. Al observar los dientes posteriores de los humanos, cualquiera puede percatase de que se trata de dientes con cúspides más altas y surcos más profundos que los de los animales herbívoros, esto es, están hechos para ambos tipos de alimentación: herbívora y carnívora.

Por otra parte, los movimientos mandibulares de los animales herbívoros son laterales, es decir, su mandíbula se mueve desde los lados hacia el centro; en los carnívoros la mandíbula se mueve de arriba abajo en forma vertical, sin componente horizontal. Aun cuando el hombre realiza también pequeños movimientos laterales, sus movimientos son más parecidos a los de los animales carnívoros: su componente vertical es mayor.

Si se tiene en cuenta que —salvo algunos raros casos— solo los animales carnívoros tienen dientes caninos y que, por el contrario, la mayoría de los animales herbívoros no los poseen, se deduce que el ser humano es también carnívoro.

Otro aspecto que se suele olvidar es que la vitamina B12 solo se encuentra en forma natural en la carne.

El hombre, por supuesto, es también herbívoro: su intestino es apto para ese tipo de alimentación y, como se verá más abajo, los alimentos de origen vegetal son indispensables en la dieta humana.

Precisamente por esa longitud de los intestinos delgado y grueso, el ácido úrico se puede acumular con la ingestión alta de carnes rojas. Por eso algunos recomiendan más las blancas: pescados, mariscos, pollo, cordero, conejo y otras. Sin embargo, debe tenerse en cuenta que el hierro aportado por las carnes rojas (80 a 70 % del requerido) es mucho más que con el que pueden contribuir los productos vegetales (20 a 30 %). Esto, unido a los problemas de deficiencia en vitamina B12, obliga a los vegetarianos a recibir suplementos preparados de ambos: hierro y vitamina B12.

Pero lo que sí debe desecharse del léxico es el término: “buena alimentación”, cuando lo que se quiere decir es: “mucha alimentación”. Es increíble, pero verdadero, que se encuentren personas obesas y desnutridas; su alimentación no es completa, aunque sí es exagerada.

La mayoría de las personas conoce la clasificación de los alimentos:

I.                   Agua y minerales

II.                Enzimas y vitaminas

III.             Proteínas

IV.             Carbohidratos

V.                Lípidos (grasas)

Pero la clasificación más aceptada hoy por los nutricionistas es según su función:

I.                   Formadores

A.                De masa celular y muscular

Son las proteínas de origen animal y vegetal. Las primeras se encuentran principalmente en las carnes (de cualquier color), en los lácteos (leche, kumis, yogur y quesos) y en los huevos. Y las de origen vegetal están especialmente en las leguminosas (fríjol, garbanzos, lentejas, etc.), aunque otros vegetales también las poseen.

B.                 De masa ósea

Se encuentran primordialmente en los lácteos.

C.                Del sistema hematopoyético (glóbulos rojos, blancos y plaquetas)

Están en las vísceras (hígado, riñón, intestinos, corazón, pulmones, molleja, etc.) y en las carnes rojas: aquí está precisamente el principal aporte de hierro y de vitamina B12.

II.                Vitalizadores

A.                Vitaminas en frutas y verduras

B.                 Minerales en frutas y verduras

C.                Fibra en frutas y verduras.

Está demostrado que la fibra vegetal disminuye el colesterol, la glicemia aumentada, el cáncer de colon, las hemorroides y el estreñimiento.

D.                Agua

Es este uno de los elementos más importantes del cuerpo humano (el 80% de su peso). Su ingestión diaria es indispensable. Se ha dicho siempre que 8 vasos de agua es lo ideal; sin embargo, ese volumen incluye los jugos, las sopas y otros líquidos que se ingieran; si se toma líquido en exceso se recargaría inútil y peligrosamente a los riñones.

Otro error del que hay que salir es creer que tomar mucha agua adelgaza, porque el agua no es capaz de desplazar ni de hacer eliminar la grasa.

III.             Energéticos

A.                Cereales

B.                 Pastas

C.                Tubérculos

D.                Plátanos

E.                 Harinas

F.                  Azúcares

G.                Grasas

En los niños su consumo es indispensable; por el contrario, en los adultos, la grasa debe disminuirse dramáticamente, si bien no eliminarse, porque es indispensable para la regulación térmica del individuo, como amortiguador en casos de trauma (golpes, accidentes, etc.) y, lo que es más importante, transporta las vitaminas liposolubles: la vitamina A, presente en los bastoncillos del ojo y por lo tanto útil en la visión; la vitamina D, que previene la osteoporosis y el raquitismo; la vitamina E, presente en los tejidos, previene las descamaciones de la piel, algunos tipos de esterilidad, la caída del cabello y otras enfermedades; y la vitamina K, que representa  un papel muy importante en los procesos de coagulación de la sangre.

Otro aspecto de las grasas es si su procedencia es animal, (saturadas), o vegetal (casi todas poliinsaturadas). Las primeras, al ser ingeridas en exceso, propician la aterosclerosis, causa de infartos, que es una de las principales causas de muertes en el mundo.

Por último, debe recordarse que hay 2 tipos de colesterol: el Ligth Density Lipoprotein (LDL), llamado hoy “malo” y el High Density Lipoprotein (HDL), llamado “bueno”, porque todas las membranas celulares tienen y necesitan colesterol (en los vasos sanguíneos, por ejemplo). Además, algunas hormonas también lo necesitan.

En las dietas debe tenerse siempre en cuenta que un gramo de proteínas tiene aproximadamente 4 calorías; uno de grasas, 9; y uno de carbohidratos, 4.

Las dietas deben hacerse de manera que las proteínas que ingiere el individuo den entre el 10 y el 15% de las calorías; las grasas, entre el 28 y el 30%; y los carbohidratos, entre el 55 y el 60%.

Los especialistas en nutrición aconsejan aprenderse la sigla CESA, con el fin de hacer cesar las malas costumbres en alimentación. Su significado es el siguiente:

Toda alimentación debe ser:

ompleta,

quilibrada,

uficiente, en cantidad y en calidad, de acuerdo con la edad, sexo y actividad y

decuada a la fisiología o patología del individuo (no es la misma para la diabetes, embarazo, lactancia o un deportista).

La dieta perfecta para adelgazar

Una forma racional para disminuir de peso, sin pasar hambre

Debido a que todas las enzimas son de naturaleza proteica, las enzimas son macromoleculas. Como grupo, ellas interactuan con substratos de muy diverso tamanho, desde otras proteinas u otro tipo de macromoleculas, como acidos nucleicos o lipoproteinas, hasta metabolitos muy pequenhos como el CO2 y el agua (recuerdese la reaccion catalizada por la anhidrasa carbonica).

Por ello, no toda la molecula enzimatica se pone en contacto con el substrato al momento de la catalisis de la reaccion, sino apenas una parte de la enzima. A esa porcion de la molecula enzimatica que entra en contacto con el substrato y al la cual el substrato se une,  intimamente, pero de una forma reversible, para ser transformado quimicamente, se denomina sitio o centro activo.

El sitio activo y el substrato son complementarios en estereoquimica, forma y cargas electricas (de una manera intuitiva, podemos suponer que si el por ejemplo, el substrato presenta una conformacion convexa, y tiene cargas negativas, el sitio activo tiene una conformacion concava y presenta cargas positivas..)

En el sitio activo pueden distinguirse diversos grupos con funciones definidas en el proceso de la catalisis: aminoacidos que forman el esqueleto  peptidico que determinan la conformacion del centro activo,  grupos que participan en la orientacion espacial del substrato, de tal modo que se garantize la aproximacion entre los grupos que reaccionaran, los grupos “ambientales”, que garantizan el medio propicio, hidrofobico o hidrofilico, necesario para garantizar la interaccion entre el substrato y el sitio activo, y los grupos propiamente cataliticos.

Grupos funcionales que se encuentran con frecuencia en el sitio activo incluyen las cadenas laterales de los aminoacidos acido aspartico, acido glutamico, histidina y los grupos carboxilo y amino terminales de la cadena peptidica de la enzima.

Durante muchos anhos se considero que el sitio activo y el substrato eran estructuras geometricas complementarias pero rigidas, y que el centro activo se ajustaba al substrato como una cerradura a la llave (“modelo de la llave y la cerradura). Posteriormente se ha observado que la formacion del complejo Enzima-Substrato es realmente el resultado de la interaccion entre el substrato y un sitio activo flexible.  Este modelo se denomina Modelo del Ajuste Inducido: este modelo postula que el substrato produce cambios en la conformacion de la enzima, provocando la alineacion apropiada de los grupos funcionales de la enzima para un mejor enlace entre la Enzima y el Substrato y a la vez, garantizar la catalisis.  

En este enlace puede encontrarse una buena animacion que representa estos dos modelos.

Encuentre mas informacion acerca del Modelo de Ajuste Inducido en la formacion del Complejo Enzima Substrato en el siguiente enlace:

http://themedicalbiochemistrypage.org/enzyme-kinetics.html#interactions

Las Quinasas  o Kinasas son un grupo de enzimas que catalizan el intercambio de grupos fosfato entre compuestos fosforilados ricos en energia y otros substratos.

Estas enzimas son muy importantes en:

a)     el  aumento del nivel energetico de diferente compuestos, convirtiendolos en moleculas metabolicamente activas.

b)     la generacion de ATP y GTP en vias metabolicas.

c)      la modificacion covalente de la actividad enzimatica.

La tipica enzima quinasa cataliza la siguiente reaccion:

Substrato + ATP  ----------> Substrato-(P)  + ADP

Usualmente el nombre comun de cada quinasa se basa en el substrato que es fosforilado:

- Glucoquinase: el substrato es glucosa.

   Glucosa + ATP -----------> Glucosa 6 (P) + ADP

- Hexoquinasa: El substrato es una hexosa (esta enzima es menos especifica que la glucoquinasa).

   Hexosa + ATP ------------> Hexosa (P) + ADP

- Fosfofructoquinasa (PFK): El substrato es fructose (P) .

   Fructosa 6 (P) + ATP -----> Fructosa 1, 6 bis (P) + ADP            (PFK-1)

   Fructosa 6 (P) + ATP------> Fructosa 2, 6 bis (P)  + ADP            (PFK-2)

- Protein quinasa: El substrato es una proteina.

  Proteina + ATP -------------> Proteina-(P) + ADP

- Tirosin quinasa:  El substrato es un residuo de tirosina en una proteina (En un sentido mas estricto, la tirosin quinasa es en realidad un tipo de protein quinasa).

En algunos casos se forma ATP o GTP por la transferencia al ADP o al GDP de un fosfato proveniente de un compuesto al cual esta unido por un enlace rico en energia. Esto es lo que se denomina Fosforilacion a nivel de substrato.

Ejemplos:

Reaccion de la Piruvico quinasa:

(P)-enol piruvato +ADP------> Piruvato + ATP

Reaccion de la fosfogliceroquinasa:  (Esta reaccion es una excepcion  entre las reacciones catalizadas por quinasas, ya que es reversible)

1,3 bisfosfoglicerato + ADP< --------> 3 fosfoglicerato + ATP

Ademas de la importancia de las quinasas en la formacion de compuestos metabolicamente activos y en la generacion de ATP, la fosforilacion de enzimas y otras proteinas a traves de la accion de las quinasas es un mecanismo general del control metabolico  a nivel molecular. 

La actividad de numerosas enzimas es controlada por modificacion covalente basada en la adicion o substraccion de grupos fosfatos. Algunas enzimas aumentan su actividad cuando son fosforiladas, mientras que en otras la actividad disminuye. Lo opuesto es valido tambien para la desfosforilacion de enzimas: mientras que algunas enzimas aumentan su actividad cuando son desfosforiladas, en otras la actividad disminuye.

Las protein quinasas (enzimas que fosforilan proteinas) y las protein fosfatasas (enzimas que liberan fosfatos de las proteinas),  son responsables del mantenimiento del equilibrio necesario en numerosos procesos metabolicos.

Un ejemplo muy claro de esta interaccion puede verse en la regulacion del metabolismo del glucogeno:

Las protein quinasas Fosforilasa Quinasa y Protein Quinasa A provocan la fosforilacion de la Glucogeno Fosforilasa y de la Glucogeno Sintetasa respectivamente.  Como resultado, la actividad de la Glucogeno Fosforilasa aumenta mientras que la actividad de la Glucogeno Sintetasa disminuye.

Resultado? Mayor cantidad de glucosa libre disponible (glucagon y adrenalina desencadenan la activacion de estas quinasas) 

Las Fosfatasas provocan la liberacion de fosfatos de la Glucogeno Fosforilasa y de la Glucogeno Sintetasa. Como consecuencia, la actividad de la Glucogeno Fosforilasa disminuye y la actividad de la Glucogeno Sintetasa aumenta.

Resultado Global: Un aumento en la incorporacion de glucose al glucogeno.

 (la insulina activa a las fosfatasas correspondientes)

Particular interes reviste la actividad de la Tyrosin quinase.

Esta enzima es parte de una molecula receptor-enzima que es activada por la interaccion de algunas hormonas como insulina o factores de crecimiento,  con la parte de la molecula que actua como receptor. La enzima entonces autofosforila los residuos de tirosina en la parte enzimatica de la molecula, ganando en actividad y fosforilando otras proteinas, como los IRSs.

En resumen, las Quinasa o Kinasas, a traves de la catalisis del intercambio de grupos fosfatos entre compuestos fosforilados ricos en energia y diversos substratos, facilitan procesos metabolicos muy diferentes  de gran relevancia para el organismo.

Una de las principales caracteristicas de las enzimas es su alta especificidad.

Las enzimas son especificas para:

a)     el substrato

b)     la reaccion

Ello significa que las enzimas pueden catalizar la transformacion de apenas un substrato o una familia de substratos relacionados estructuralmente, catalizando solo una de las posibles reacciones que ese substrato  puede experimentar.

Cuando la enzima solo puede actuar sobre un tipo de substrato, se dice que la enzima muestra especificidad absoluta para el substrato. Ese es el caso de la deshidrogenasa succinica, que es especifica para el succinato, o la L-glutamico deshidrogenasa, especifica para el glutamato.   

Si la enzima puede actuar sobre substratos con estructuras muy similares, se dice que la enzima muestra especificidad relativa para el substrato. La L-aminoacido oxidasa, por ejemplo, puede catalizar la oxidacion de diferentes aminoacidos de la serie L. 

Esta caracteristica de algunas enzimas puede ser aprovechada en algunos escenarios clinicos. Por ejemplo, en pacientes intoxicados con metanol, se utiliza etanol en el tratamiento. La enzima puede unirse a cualquiera de los dos alcoholes (especificidad relativa), pero tiene de 10 a 20 veces mas afinidad por el etanol, lo cual favorece la oxidacion del etanol por sobre la oxidacion del methanol.  Evitar la oxidacion del metanol para favorecer su eliminacion sin ser transformado, es muy importante, ya que la oxidacion metabolica del metanol produce metabolitos muy peligrosos para el organismo, como formaldehido y acido formico. (para una interesante revision sobre la intoxicacion por metanol, siga este enlace: Korabathina, K: Methanol)

La especificidad de accion consiste en que la enzima solo cataliza una de las posibles reacciones que puede seguir un substrato. 

En el caso del glutamato, por ejemplo, que puede experimentar diferentes transformaciones, se requiere una enzima diferente para cada una de esas transformaciones: 

Glutamato a:

Glutamina (Fijacion de amoniaco) :           Glutamina sintetasa

GABA (Descarboxilacion):                             Glutamato Descarboxilasa     

Alfacetoglutarato:                                               Glutamato Deshidrogenasa

La especificidad de las enzimas depende de las caracteristicas del sitio o centro activo. Esta es la region de la enzima donde esta se une al substrato antes de que ocurran las transformaciones del substrato. Siga el siguiente enlace para ver una animacion relacionada con este topico:

Interactive Concepts in Biochemistry: Enzyme Specificity

El enlace de la enzima a substratos especificos depende de los diferentes grupos (usualmente de las cadenas laterales de aminoacidos, aunque puede haber otros grupos)  relacionados con el sitio activo: 

a)     los grupos que forman el “esqueleto”peptidico en el area del sitio activo, que proporcionan la conformacion apropiada para el enlace;

b)     los grupos de orientacion, que “obligan” al substrato a adoptar la orientacion apropiada para la reaccion,

c)      los grupos “ambientadores”, que proporcionan el medio adecuado (ambiente hidrofobico, polar, negativa o positivamente cargado, etc) necesario para garantizar una apropiada afinidad entre la enzima y el substrato especifico, y

d)     los grupos cataliticos, responsables por crear las tensiones necesarias para la ruptura de viejos enlaces y la formacion de otros nuevos, entre los metabolitos que participan en la reaccion: substrato (s), coenzima(s) y/o otros grupos prosteticos. 

Representacion de un zimogeno: Quimotripsinogeno

Zimogenos o proenzimas son precursores inactivos de las enzimas. Observe que este concepto es diferente a decir que son “enzimas inactivas”. Una enzima inactiva es una enzima que ha perdido su actividad debido a diferentes factores, como factores fisicos, quimicos o aun metabolicos.

Un zimogeno es una molecula que necesita ser activada para convertirse en una enzima activa, por lo que es mas exacto decir que los zimogenos son precursores de enzimas, que decir que son enzimas inactivas. Las enzimas digestivas, algunos factores de la coagulacion y otras proteinas son sintetizadas como zimogenos. 

La sintesis de enzimas en forma de zimogenos es uno de los “mecanismos de seguridad” conque cuenta el organismo para su supervivencia.  Por ejemplo, la sintesis de enzimas digestivas en forma inactiva es un mecanismo de seguridad para las celulas que sintetizan esas enzimas, ya que las enzimas proteoliticas sintetizadas como zimogenos no son activadas hasta que no abandonan la celula.

La pepsina es sintetizada como pepsinogeno, la tripsina como tripsinogeno, la quimotripsina como quimotripsinogeno, carboxipeptidasas como procarboxipeptidasas, y todos estos zimogenos son activados - usualmente cuando un factor externo, cambios de pH, otra enzima, etc. actua sobre ellos - solo cuando han sido secretados en el tractus gastrointestinal.

Un buen ejemplo de lo que ocurre cuando algunos zimogenos son activados “antes de tiempo”, en el interior de las celulas, se ve en la pancreatitis aguda , en la cual la activacion prematura de algunas de las enzimas pancreaticas como tripsina, fosfolipasa A2 y elastasa, producen la autodigestion del tejido pancreatico.

Investigadores del Institut Català d'Oncologia (ICO) han participado en un estudio que confirma "de forma sólida" que existe una predisposición genética a padecer los cánceres relacionados con el consumo elevado de alcohol y que existen variantes en éstos que lo reducen en personas consumidoras, según explicó el investigador Xavier Castellsagué.

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El estudio se publica hoy en la edición digital de la revista 'Nature Genetics' y en él han participado, además de Castellsagué, el investigador Antoni Agudo, del Programa de Investigación en Epidemiología del Cáncer del ICO, instituto dependiente de la Generalitat. La investigación sugiere que la presencia de variantes que metabolizan más rápido el alcohol ejerce "un papel protector" ante consecuencias negativas.

El consumo de bebidas alcohólicas, junto al tabaco, es un factor de riesgo de tumores de parte superior de los aparatos respiratorio y digestivo, como la cavidad oral, faringe, laringe y esófago. Algunas variantes genéticas producen enzimas que metabolizan mucho más rápido el alcohol, y esta menor exposición al alcohol por su rápida metabolización puede ser la causa del menor riesgo de cáncer.

El metabolismo del alcohol se inicia con la acción de encimas ADH (alcohol-dehidrogenasas) que oxidan el alcohol para formar acetaldehido. Se conocen siete genes que codifican estas encimas, localizados en el cromosoma 4. Investigaciones previas habían sugerido que la presencia de variaciones en estos genes podían modificar la susceptibilidad a padecer los tumores relacionados con el alcohol.

En el trabajo se han analizado seis variantes de estos genes en más de 3.800 pacientes con algún tumor relacionado con el alcohol y en 5.200 personas sanas.

En la investigación, se ha comprobado que dos variantes del alcohol-dehidrogenasas, una en el gen ADH1B y la otra en el gen ADH7, están asociadas de forma significativa con una reducción del cáncer en los consumidores de bebidas alcohólicas. En concreto, la variante presente en el gen ADH1B comporta una reducción del riesgo del 44% y la variante en el ADH7 de un 32%. Esta protección es mayor en los consumidores de grandes cantidades de alcohol.

La variante del gen ADH1B determina una forma de la enzima que metaboliza el alcohol casi 100 veces más rápido que la forma enzimática normal. Esto sugiere, según los investigadores, que las personas que tienen esta variante genética están menos expuestas al alcohol ya que se metaboliza mucho más rápido y tienen menos riesgo de padecer las consecuencias negativas, como puede ser algún cáncer.

Castellsagué aseguró que el estudio permite entender "por qué" personas que beben lo mismo, unas pueden tener cáncer y otras no, y aseguró que estas variantes genéticas son "relativamente frecuentes".

El estudio actual incluye 3.876 casos de tumores de la cavidad oral, faringe, laringe y esófago y 5.278 controles a personas sin estas enfermedades. Se trata de una colaboración de tres proyectos, desarrollados en 12 países europeos y tres de América Latina, y ha sido dirigido por la Agencia Internacional de Investigación del Cáncer de Lyon.

Fuente

]]> http://jatrophaonline.wordpress.com/?p=64 Tue, 20 May 2008 02:46:51 +0000 jatrophaonline http://jatrophaonline.wordpress.com/?p=64 La Jornada (México) - Mexico DF,Mexico

La diferencia con otros métodos tradicionales en la obtención de etanol, como los utilizados con algas, maíz, caña de azúcar, jatropha, remolacha, radica, ...

Ensayos clínicos confirman que el agregado de la enzima a comidas con gluten eliminaría la toxicidad del gluten y le daría a los pacientes la posibilidad de abandonar (ocasionalmente) la dieta estricta sin gluten.

La enzima, una prolil-endoproteasa del Aspergillus niger, demostró en ensayos de laboratorio poder degradar péptidos y proteínas del gluten. El pH de la enzima es compatible con el del estómago y el ácido gástrico estomacal no la degrada.

El equipo dirigido por C. Mitea, del Centro Médico de la Universidad de Leiden, en Holanda, probó la enzima en un sistema diseñado para reproducir el tracto gastrointestinal humano, según precisó el artículo publicado en la revista Gut.

La enzima aceleró la digestión de las gluteínas y las gliadinas presentes en el pan blanco. A los 90 minutos, no se podían detectar las proteínas del gluten. Sin la enzima, el gluten permanecía en el estómago durante por lo menos 120 minutos.

Resultados similares se obtuvieron cuando se analizó el efecto sobre una comida rápida, en lugar de sólo pan blanco. El estudio indica que la enzima eliminó por completo la actividad estimulante de las células T en muestras de alimentos sin tratar.

Estos resultados demuestran que mientras la comida está en el estómago, la enzima "hace desparecer por completo los péptidos estimulantes de las células T en las gliadinas y las gluteínas", concluyeron los autores.

El equipo sostiene que esta enzima es una buena candidata para ensayos clínicos que intenten comprobar si puede eliminar toda la toxicidad del gluten.

Fuente:
Gut

A nadie que haya leído algún artículo de este blog, se le escapa que lo que intento en cada trabajo es demostrar que toda la vida biológica del planeta constituye un intenso alarido en favor de una inteligencia creadora, solo imposible de escuchar en un mundo de sordos... o de personas que se tapan los oídos con el propósito de desterrar del corazón humano al Creador de todo lo que existe.

Mi objetivo es contrastar el evidente diseño e inteligencia manifestada en cada obra de Dios, con el desarrollo 'azaroso' o 'casuístico' que propugna la teoría de la selección natural, reflejada por Darwin e